Posted inBiologiya

Translyatsiya (biologiya)

Поток генетической информации.
Dastlab genning 4 ta belgidan iborat DNK (A,T,G,C) alifbosidagi axboroti transkripsiya orqali 4 ta belgili RNK (A,U,G,C) alifbosiga ko‘chiriladi, so‘ng RNKdagi axborot translyatsiya yordamida sintezlanayotgan 20 ta belgili alifbo asosidagi aminokislotalar ketma-ketligiga, ya’ni oqsilga.
Translyatsiya. Sariq va yashil ranglarda ribosomaning tarkibiy subbirliklari ko‘rsatilgan, ko‘k rangda esa aminokislotalarni tashuvchi tRNKlar.

Translyatsiya ( lot. translatio — «ko‘chirish, joyini o‘zgartirish») — ribosoma amalga oshiradigan sintez jarayoni bo‘lib, unda oqsil tarkibidagi aminokislotalar — matritsa vazifasini bajaruvchi axborot (matritsali) RNK (aRNK, mRNK) asosida birlashtiriladi. Bu jarayon hujayra darajasida kechib, genetik axborotning amalga oshirilishini ta’minlaydi.

Mexanizm

Translyatsiyaning umumiy sxemasi.
Initsiatsiya (boshlanish).
1. Boshlang‘ich kodon (AUG) tanib olinadi, bu jarayonda metionin (M) bilan aminokislota biriktirilgan tRNK qo‘shiladi va ribosomaning katta hamda kichik subbirliklari yig‘iladi.
Elongatsiya (uzayish).
2. Joriy kodonni unga mos aminoatsil-tRNK taniydi (mRNK kodoni bilan tRNK antikodonining komplementar o‘zaro ta’siri kattalashtirib ko‘rsatilgan).
3. tRNK olib kelgan aminokislota o‘sib borayotgan polipeptid zanjirining uchiga biriktiriladi.
4. Ribosoma matritsa bo‘ylab siljiydi va shu paytda tRNK molekulasi ajralib chiqadi.
5. Ajralib chiqqan tRNK molekulasi tegishli aminoatsil-tRNK-sintetaza yordamida aminoatsillanadi.
6. Keyingi aminoatsil-tRNK molekulasi (2)-bosqichdagi kabi birikadi.
7. Ribosoma mRNK molekulasi bo‘ylab stop-kodongacha (bu holatda UAG) harakatlanadi.
Terminatsiya (yakunlanish).
Ribosoma stop-kodonni taniganida (8) yangi sintezlangan oqsil ajraladi, ayrim hollarda esa (9) ribosoma subbirliklarga ajraladi.

Oqsil sintezi hujayra hayotiy faoliyatining asosidir. Bu jarayonni amalga oshirish uchun hujayralarda membranasiz maxsus organoidlar — ribosomalar mavjud. Ular ribonukleoproteid komplekslari bo‘lib, katta va kichik deb ataluvchi 2 ta subbirlikdan tashkil topgan. Ularning vazifasi uch harfli (uch nukleotidli) kodonlarni mRNKda tanib olish, ularga mos keluvchi antikodonlarni aminokislotalarni tashuvchi tRNKda aniqlash hamda ushbu aminokislotalarni o‘sayotgan oqsil zanjiriga biriktirishdan iborat. Ribosoma mRNK molekulasi bo‘ylab harakatlanib, undagi axborotga muvofiq oqsilni sintez qiladi.

Hujayrada aminokislotalarni tanib olish uchun maxsus «adapterlar» — transport RNK (tRNK) molekulalari mavjud. Beda bargi shakliga o‘xshash bu molekulalarning bir qismida mRNK kodoniga komplementar antikodon, boshqa qismida esa ushbu kodonga mos aminokislota birikadigan joy bo‘ladi. Aminokislotalarning tRNKga birikishi energiya talab qiladigan reaksiyada aminoatsil-tRNK-sintetazalar fermentlari yordamida amalga oshadi. Natijada hosil bo‘lgan molekula aminoatsil-tRNK deb ataladi. Shunday qilib, translyatsiyaning o‘ziga xosligi mRNK kodoni bilan tRNK antikodoni o‘rtasidagi o‘zaro ta’sirga, shuningdek, aminokislotalarni aynan ularga mos tRNKga biriktiradigan aminoatsil-tRNK-sintetazalarning tanlovchanligiga bog‘liq (masalan, GGU kodoniga CCA antikodonli tRNK mos keladi va bu tRNKga faqat glitsin).

Translyatsiyaning amalga oshish mexanizmlari prokariotlarda va eukariotlarda sezilarli farq qiladi. Shu sababli prokariotlarda translyatsiyani to‘xtatuvchi ko‘plab moddalar eukariotlar translyatsiyasiga kamroq ta’sir ko‘rsatadi. Bu ularni sutemizuvchilar organizmi uchun xavfsiz antibakterial vositalar sifatida tibbiyotda qo‘llash imkonini beradi.

Translyatsiya jarayoni quyidagi bosqichlarga bo‘linadi:

  • initsiatsiya — ribosomaning boshlang‘ich kodonni tanishi va sintezning boshlanishi.
  • elongatsiya — oqsilning bevosita sintez qilinishi.
  • terminatsiya — tugallovchi kodon (stop-kodon) tanilishi va hosil bo‘lgan mahsulotning ajralishi.

O‘qish ramkasi

Har bir kodon uchta nukleotiddan iborat bo‘lgani sababli bitta genetik matnni uch xil usulda (birinchi, ikkinchi yoki uchinchi nukleotiddan boshlab), ya’ni uch xil o‘qish ramkasida o‘qish mumkin. Odatda faqat bitta o‘qish ramkasida kodlangan axborot biologik ahamiyatga ega bo‘ladi. Shu bois translyatsiyaning to‘g‘ri boshlanishi (ribosomaning boshlang‘ich AUG-kodonga joylashishi) oqsil sintezi uchun nihoyatda muhim.

Initsiatsiya

Molekulaning bir qismidagi kodonlar ketma-ketligi ( mRNK). Har bir kodon uchta nukleotiddan, odatda bitta aminokislotaga mos keladi. Ushbu mRNK molekulasi ribosomaga qanday oqsil sintez qilish kerakligini mana shu genetik kod orqali bildiradi.

Oqsil sintezi aksariyat hollarda AUG-kodondan boshlanadi. Bu kodon metioninni kodlaydi. U odatda boshlang‘ich yoki initsiator kodon deb ataladi. Translyatsiya initsiatsiyasi ribosomaning shu kodonni tanishi va boshlovchi aminoatsil-tRNKni jalb etishini nazarda tutadi. Translyatsiya boshlanishi uchun boshlang‘ich kodon atrofida ma’lum nukleotidlar ketma-ketligi ham bo‘lishi zarur (Shayn — Dalgarno ketma-ketligi prokariotlarda va Kozak ketma-ketligi eukariotlarda). 5'-uchni himoya qilishda mRNKning 5'-kep tuzilmasi katta ahamiyatga ega. Boshlang‘ich AUGni ichki AUGlardan farqlaydigan ketma-ketlik albatta bo‘lishi kerak, aks holda oqsil sintezi barcha AUG-kodonlarda tartibsiz ravishda boshlanib ketar edi.

Initsiatsiya jarayoni maxsus oqsillar — initsiatsiya omillari (ingl. initiation factors, IF; eukariotlarning initsiatsiya omillari eIF bilan belgilanadi ( ingl. eukaryotes).

Translyatsiya initsiatsiyasi mexanizmlari pro- va eukariotlarda sezilarli farq qiladi: prokariot ribosomalari boshlang‘ich AUGni mRNKning istalgan qismidan topib, sintezni boshlash imkoniyatiga ega. Eukariot ribosomalari esa odatda mRNKning kep joylashgan sohasiga birikadi va boshlang‘ich kodonni topish uchun mRNKni skanerlaydi.

Prokariotlarda

Prokariotlarda translyatsiya initsiatsiyasining sxemasi.
Dastlab kichik ribosoma subbirligi (30S) mRNK bilan bog‘lanadi. Bu ikki xil yo‘l bilan kechishi mumkin: avval ribosoma subbirligini o‘z ichiga olgan kompleks mRNKga birikadi (1), so‘ng unga IF2 va GTF bilan birikkan tRNK jalb qilinadi (2); yoki 30S subbirlik boshidanoq tRNK bilan bog‘lanib, keyin mRNKga birikadi (3). Hosil bo‘lgan kompleksga katta (50S) ribosoma subbirligi qo‘shiladi (4). Initsiatsiya omillari 30S subbirlikdan ajraladi, bu IF2 oqsili tomonidan GTFning gidrolizlanishi bilan kechadi (5), va yig‘ilgan ribosoma zanjir elongatsiyasini boshlaydi (6). Pastki o‘ng burchakda prokariot mRNKsining boshlang‘ich sohasi sxemasi berilgan. Molekulaning 5' va 3' uchlari belgilangan. RBS — ribosomaning bog‘lanish joyi, SD — Shayn — Dalgarno ketma-ketligi, AUG — boshlang‘ich kodon

Prokariotlarning kichik ribosoma subbirligi (30S), agar ayni paytda translyatsiyada qatnashmayotgan bo‘lsa, IF1, IF3 va ayrim hollarda IF2 initsiatsiya omillari bilan kompleks holida bo‘ladi. Ushbu oqsillarning asosiy vazifalarini ko‘rib chiqamiz:

  • IF3 30S subbirlik bilan bog‘lanib, uning ribosomaning katta (50S) subbirligi bilan qo‘shilishiga to‘sqinlik qiladi va shu orqali matritsali RNK bilan bog‘langunga qadar kichik subbirlikning erkin holatini saqlaydi. Bu oqsil mRNK va tRNK, shuningdek, IF2ning bog‘lanishida ham qatnashadi.
  • IF2 tRNK bilan o‘zaro ta’sirlashadi va GTFni.
  • parchalay oladi. IF1, ko‘rinishidan, mutlaqo zarur bo‘lmagan omil (ayrim turlarda uchramaydi) bo‘lib, kichik subbirlikning IF2 va IF3ga moyilligini oshiradi.

Initsiatsiya omillari bilan birikkan 30S subbirlik kompleksi mRNKdagi maxsus ketma-ketliklarni, ya’ni ribosoma bog‘lanish sohalarini (ingl. RBS, ribosome-binding site) taniy oladi. Bu sohalarda, birinchidan, boshlang‘ich AUG, ikkinchidan esa maxsus Shayn — Dalgarno ketma-ketligi mavjud bo‘ladi, unga komplementar ravishda ribosomaning 16S RNKsi bog‘lanadi. Shayn — Dalgarno ketma-ketligi boshlang‘ich AUGni metioninni kodlovchi ichki kodonlardan ajratish uchun xizmat qiladi. 30S subbirlik mRNK bilan bog‘langach, agar kompleks tarkibiga hali kirmagan bo‘lsa, unga boshlovchi aminoatsil-tRNK va IF2 jalb qilinadi. So‘ng 50S subbirlik qo‘shiladi, GTF gidrolizlanadi va initsiatsiya omillari ajraladi. Yig‘ilgan ribosoma polipeptid zanjirini sintez qilishni boshlaydi.

Eukariotlarda

Eukariotlarda ribosomaning boshlang‘ich AUGni topishiga xizmat qiluvchi ikkita asosiy mexanizm bor: kepga bog‘liq (skanerlovchi) va kepga bog‘liq bo‘lmagan (ichki initsiatsiya) mexanizmlar.

  • Aynan skanerlash mexanizmida ribosoma (aniqrog‘i, uning kichik subbirligi) mRNKning 5'-uchidagi kep sohasiga birikadi va mRNK bo‘ylab harakatlanib, boshlang‘ich AUGga duch kelguncha kodonlarni birma-bir «skanerlaydi». Ribosomani mRNKning 5'-uchiga jalb qilish uchun maxsus tuzilma — kep — 7-metilguanin bo‘lib, u mRNKning 5'-uchidagi nukleotidga birikkan.
  • Boshqa holatda, ichki initsiatsiya mexanizmida (eukariotlarda u IRESga bog‘liq mexanizm deb ham ataladi) ribosoma mRNKning IRES (ingl. Internal Ribosomal Entry Site — ribosomaning ichki kirish sohasi) deb ataladigan ichki qismiga birikadi. Bu mRNK sohasi ribosomalarni boshlang‘ich AUGga yo‘naltirish imkonini beruvchi yaqqol ikkilamchi tuzilishga ega. IRESga bog‘liq mexanizm orqali hujayradagi mRNKlarning oz qismi, shuningdek, ayrim viruslarning.

Asosiy initsiatsiya mexanizmlaridan tashqari, boshlang‘ich kodondan oldin poli(A)-lider mavjud bo‘lsa (masalan, chechak viruslari oilasiga mansub viruslarning mRNKsida), noan’anaviy initsiatsiya mexanizmi ishga tushadi. Bunda boshlovchi kompleks IF3 va eIF4F omillarini o‘z ichiga olmaydi hamda 5'-translyatsiya qilinmaydigan sohada yig‘ilganidan keyin mRNKni izchil skanerlash o‘rniga ATFga bog‘liq bo‘lmagan «fazasiz kezish» deb ataladigan harakatni amalga oshiradi. Ushbu holatda initsiatsiya klassik skanerlash mexanizmiga nisbatan ancha tez kechadi.

Bundan tashqari, eukariotlarda translyatsiyaning qayta boshlanishi ham mumkin: translyatsiya tugagach, ribosoma oqsil omillari bilan birga mRNKdan ajralmaydi, balki mRNKning 3'-uchidan 5'-uchiga o‘tadi va initsiatsiyani yana boshlaydi. Bu sitoplazmada mRNKning sikllanishi, ya’ni maxsus oqsillar yordamida boshlang‘ich va stop-kodonlarning fazoviy jihatdan yaqinlashishi tufayli mumkin bo‘ladi.

Kepga bog‘liq mexanizm

Translyatsiya initsiatsiyasi atigi uchta oqsil omili bilan ta’minlanadigan prokariotlardan farqli ravishda, 5'-kep [m7G(5')ppp(5')N] va 3'-poli(A)-dumga ega eukariot mRNKlarining aksariyatida translyatsiya kamida 13 ta umumiy eukariot initsiatsiya omili (eIF) ishtirokini talab qiladi; ular 31 ta polipeptiddan iborat. Translyatsiya initsiatsiyasi oldingi translyatsiya siklining terminatsiyasi paytida ribosomaning ajralishidan boshlab, mRNKdagi boshlang‘ich kodonda elongatsiyaga tayyor ribosoma yig‘ilgungacha bo‘lgan hodisalarni qamrab oladi. Initsiatsiya davomida translyatsiya apparati quyidagi vazifalarni bajaradi:

  1. ribosoma subbirliklarini ajratish va ularning muddatidan oldin qayta birikishiga yo‘l qo‘ymaslik;
  2. boshlovchi metionil-tRNKni (Met-tRNAiMet) tanlash;
  3. 5'-kepga va poli(A)ga bog‘lanish, skanerlash;
  4. to‘g‘ri boshlang‘ich kodonni;
  5. ribosoma subbirliklarini boshlang‘ich kodonda birlashtirish.
Ribosoma subbirliklarining ajralishi va qayta birikishining oldini olish

Terminatsiya yakunida ribosoma subbirliklarining ajralishi faol jarayon bo‘lib, unda eIF hamda elongatsiya va terminatsiya omillari ishtirok etadi. Ajralgan subbirliklarning yana birikishiga eIF to‘sqinlik qiladi; bu ribosoma subbirliklarining muddatidan oldin qo‘shilib ketishining oldini oladi. Bunda asosiy vazifa eIF3ga tegishli. Ushbu ko‘p subbirlikli omil sutemizuvchilarda 13 xil subbirlikdan (umumiy molekulyar massasi 800 kDa), o‘simliklarda 11 subbirlikdan, Saccharomyces cerevisiae achitqilarida esa olti subbirlikdan iborat. eIF3 ribosomaning 40S subbirligiga (40S) o‘zining j-subbirligi orqali bog‘lanadi. Bu subbirlik, o‘z navbatida, «karkas» (scaffolding) vazifasini bajaruvchi b-subbirlik bilan o‘zaro ta’sirlashadi va 40Sning 60S ribosoma subbirligi (60S) bilan birikishiga to‘sqinlik qiladi. eIF3ning bu faoliyati uning eIF1 va eIF2/GTP/Met-tRNAiMet uchlik kompleksi bilan o‘zaro ta’siriga bog‘liq. eIF1ning 40Sga bog‘lanishi eIF3 bilan kooperativ xarakterga ega; eIF1ning eIF1A (bakterial IF1ning gomologi) bilan bog‘lanishi ham shunday. Demak, eIF1A ham hech bo‘lmaganda bilvosita tarzda subbirliklarning muddatidan oldin birikishining oldini olishda qatnashadi.

Boshlovchi metionil-tRNKni (Met-tRNAiMet) tanlab olish

Bu bosqich quyidagi jarayonlarni o‘z ichiga oladi:

  1. tRNAiMetni maxsus metionil-tRNK-sintetaza yordamida tanib olish va metionillash;
  2. eukariot elongatsiya omillarining Met-tRNAiMetni tanlamasligi;
  3. eIFning metionillanmagan yoki noto‘g‘ri aminoatsillangan tRNAiMetni tanlamasligi;
  4. eIFning elongatsiya uchun xizmat qiladigan tRNKlarni tanlamasligi.

(a) jarayonda metionil-tRNK-sintetaza tRNKning akseptor uchi hamda antikodoni bilan o‘zaro ta’sirlashadi.

O‘simlik va achitqilarda (b) jarayon tRNAiMetning transkripsiyadan keyingi modifikatsiyasi orqali amalga oshadi. Ushbu modifikatsiya uni elongatsiyada qatnashuvchi metioninga xos tRNKdan farqlaydi: 2'-O-fosforibozil guruhi A64 nukleotidining ribozasiga birikadi. Umurtqalilarda esa (b) jarayon tRNAiMet va elongatsiyada qatnashuvchi metionin tRNKsi nukleotid ketma-ketliklarining o‘ziga xos xususiyatlari asosida ularni farqlash orqali amalga oshadi.

Elongatsiya

Ribosomaning RNK bilan bog‘lanish sohalari sxemasi. Harflar tRNK bog‘lanadigan sohalarni bildiradi. A — aminoatsil-tRNK bog‘lanish sohasi, P — peptidil-tRNK bog‘lanish sohasi, E — tRNKning ribosomadan ajralish sohasi (ingl. exit)

Polipeptid zanjiri uzayishi jarayonida ikkita oqsil tabiatli elongatsiya omili ishtirok etadi. Birinchisi (eukariotlarda EF1a, prokariotlarda EF-Tu) aminoatsillangan (aminokislota bilan «zaryadlangan») tRNKni ribosomaning A (aminoatsil) sohasiga olib keladi. Ribosoma P sohadagi tRNKga bog‘langan peptidni A sohaga o‘tkazish va u yerdagi aminokislota qoldig‘i bilan peptid bog‘ini hosil qilishni katalizlaydi. Shu tarzda o‘sayotgan peptid yana bitta aminokislota qoldig‘iga uzayadi. So‘ng ikkinchi oqsil (eukariotlarda EF2, prokariotlarda EF-G) translokatsiya deb ataladigan jarayonni katalizlaydi. Translokatsiya — ribosomaning mRNK bo‘ylab bitta tripletga (taxminan 20 angstrem) siljishidir. Natijada peptidil-tRNK yana P sohaga keladi, P sohadagi «bo‘sh» tRNK esa E sohaga o‘tadi (inglizcha exit — «chiqish»). E sohadagi tRNK o‘z-o‘zidan ajraladi, shundan so‘ng ribosoma keyingi elongatsiya sikliga tayyor bo‘ladi.

Terminatsiya

Terminatsiya — oqsil sintezining tugashi — ribosomaning A sohasiga UAG, UAA yoki UGA stop-kodonlaridan biri kelganida yuz beradi. Bu kodonlarga mos tRNK bo‘lmagani sababli peptidil-tRNK ribosomaning P sohasiga bog‘langan holda qoladi. Shu paytda maxsus RF1 yoki RF2 oqsillari ishga tushib, polipeptid zanjirining mRNKdan ajralishini katalizlaydi; RF3 esa mRNKning ribosomadan ajralishiga sabab bo‘ladi. RF1 A sohada UAA yoki UAGni, RF2 esa UAA yoki UGAni taniydi. UAA kodonida terminatsiya boshqa stop-kodonlarga qaraganda samaraliroq amalga oshadi.

Eukariotlarda jarayonlarning alohida bo‘limlarga ajratilishi

Oqsil biosintezi tegishli mRNKlarning transkripsiyasi bilan bir vaqtda kechadigan prokariotlardan farqli ravishda, eukariotlarda oqsil biosintezi paytidagi barcha jarayonlar, shu jumladan translyatsiya, qat’iy ravishda hujayra bo‘limlari bo‘yicha ajratilgan (kompartmentalizatsiya).

Sekretor va membrana oqsillarining mRNKsi translyatsiyasi (odatda ular hujayrada sintez qilinadigan barcha oqsillarning 3—15 % ini tashkil qiladi) donador endoplazmatik to‘r bilan bog‘langan ribosomalarda kechadi. Klassik qarashlarga ko‘ra, ribosomalarning yana 35—45 % i sitoskelet bilan bog‘langan, qolgan 20—40 % i esa sitozolda erkin holatda joylashgan. Biroq erkin ribosomalar sun’iy kuzatuv natijasi (artefakt) bo‘lishi, aslida esa hujayrada maxsus filamentlardan tashkil topgan mikrotrabekulyar to‘rga birikkan bo‘lishi mumkinligi taxmin qilinadi. Boshqa ma’lumotlarga ko‘ra, mikrotrabekulyar to‘rning o‘zi mavjudligi ham shubha ostiga olinadi. Shunday qilib, faol va erkin ribosomalar mavjudligi masalasi hanuz ochiq qolmoqda.

Hozirgi vaqtda eukariotlarda translyatsiya hujayra sitoplazmasining hamma qismida emas, balki shartli ravishda «translyatsion kompartmentlar» deb ataladigan alohida sohalarda kechadi, degan faraz ilgari surilmoqda. Taxminlarga ko‘ra, translyatsion kompartment tarkibiga quyidagi tuzilmalar kiradi:

  • oqsil omillari, matritsali RNK va transport RNKlari birikkan ribosomalar;
  • kodosomalar deb ataladigan murakkab oqsil komplekslari; ular tarkibiga 7-9 ta aminoatsil-tRNK-sintetaza, pirofosfataza, siklik nukleotidlar, magniy ionlari va lipidlar kiradi;
  • eEF1H — elongatsiya omili 1 ning og‘ir (ingl. heavy) yoki to‘liq shakli. Uning tarkibida 4 ta elongatsiya omili (eEF1A, eEF1Bα, eEF1Bβ, eEF1Bγ) bor.

Translyatsiyaning alohida kompartmentlarda kechishi oqsil biosintezining yuqori tezligini va bu jarayonni boshqarishning keng imkoniyatlarini ta’minlaydi.

Adabiyotlar

  • Limborskaya S. A. Biologiyada translyatsiya // Katta tibbiyot ensiklopediyasi : 30 jildda / bosh muharrir B. V. Petrovskiy. — 3-nashr. — Moskva : Sovet ensiklopediyasi, 1985. — J. 25 : Tenius — Karbonat kislota. — 544 b. : rasmlar.
  • Biologiyada translyatsiya / Bogdanov A. A. // Sekinyurarlar — Ulyanovo. — Moskva : Sovet ensiklopediyasi, 1977. — B. 150—151. — (Katta sovet ensiklopediyasi : [30 jildda] / bosh muharrir A. M. Proxorov ; 1969—1978, j. 26).
  • Translyatsiya // Ommabop biologiya lug‘ati / N. F. Reymers; mas’ul muharrir A. V. Yablokov; SSSR Fanlar akademiyasi. — Moskva : Nauka, 1991. — B. 437. — 536, [3] bet; 22 sm. — 50 000 nusxa. — ISBN 5-02-005866-1 (muqovali)
  • Aker M. G., Lorsch J. R. Eukariotlarda translyatsiya initsiatsiyasi vaqtida ribosoma subbirliklarining qo‘shilish mexanizmi // Biochemical Society Transactions. — 2008. — № 36. — B. 653—657.
  • Benelli D., Londei P. Boshidan boshlash: translyatsiya initsiatsiyasining evolyutsiyasi // Research in Microbiology. — 2009. — № 160. — B. 493—501.
  • Jekson R. J., Hellen C. U. T., Pestova T. V. Eukariotlarda translyatsiya initsiatsiyasi mexanizmi va uni boshqarish tamoyillari // Nature Reviews Molecular Cell Biology. — 2010. — № 10. — B. 113—127.
  • Kapp L. D., Lorsch J. R. Eukariotlarda translyatsiyaning molekulyar mexanikasi // Annual Review of Biochemistry. — 2004. — № 73. — B. 657—704.
  • Marintchev A., Vagner G. Translyatsiya initsiatsiyasi: tuzilishlar, mexanizmlar va evolyutsiya // Quarterly Review of Biophysics. — 2004. — № 37. — B. 197—284.
  • Mitchell S. F., Lorsch J. R. Qolishim kerakmi yoki ketishim? Eukariotlarning 1 va 1A translyatsiya initsiatsiyasi omillari boshlang‘ich kodonni tanishni boshqaradi // Journal of Biological Chemistry. — 2008. — № 283. — B. 27345—27349.
  • Shmitt E., Navo M., Meshulam Y. Eukariot va arxeylarda translyatsiya initsiatsiyasi omili 2: tRNKni tashuvchi uch subbirlikli kompleks // FEBS Letters. — 2010. — № 584. — B. 405—412.
  • Sonenberg N., Hinnebush A. G. Eukariotlarda translyatsiya initsiatsiyasini boshqarish: mexanizmlar va biologik nishonlar (ingl.) // Cell. — Cell Press, 2009. — № 136. — B. 731—745.
  • Biologiya va tibbiyotda translyatsiyani boshqarish / Muharrirlar: N. Sonenberg, J. W. B. Hershey va M. B. Mathews. — Kold-Spring-Harbor, Nyu-York: Cold Spring Harbor Press, 2007. — 934 b.
  • Van Der Kelen K., Beyaert R., Inze D., De Veylder L. Eukariot genlari ekspressiyasining translyatsiya darajasida boshqarilishi // Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. — 2009. — № 44. — B. 143—168.